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Detectan proteína esencial del parásito de la leishmaniasis que ayudaría a inhibir el contagio
Experimentos de inmunofluorescencia: marcar el núcleo del parásito con las moléculas DAPI. Foto: Luis Ramírez, magíster en Ciencias - Bioquímica UNAL.
La leishmaniasis es una enfermedad tropical parasitaria transmitida por la picadura de flebótomos hembra infectados, un mosquito también conocido como palomilla. Foto: archivo Unimedios.
Muestra de gel por electroforesis, separación de proteínas en función de su masa, gracias a un campo eléctrico. Foto: Luis Ramírez, magíster en Ciencias - Bioquímica UNAL.
En Colombia, el Instituto Nacional de Salud (INS) señala que en 2022 se presentaron 4.906 casos de leishmaniasis. Foto: Jeimi Villamizar, Unimedios.
Laceraciones profundas en la piel por infección de leishmaniasis crónica. Foto: Mahmud TURKIA / AFP.
Luis David Ramírez Enríquez, magíster en Ciencias - Bioquímica UNAL. Foto: Luis Ramírez, magíster en Ciencias - Bioquímica UNAL.
Cuando Leishmania braziliensis entra al cuerpo del huésped está en un ambiente hostil, y mientras se adapta se produce estrés oxidativo, es decir, se generan daños en su material genético, lo que le obliga a producir una regulación o equilibrio para repararse.
El químico Luis David Ramírez Enríquez, estudiante de la Maestría en Ciencias - Bioquímica de la Universidad Nacional de Colombia (UNAL) Sede Bogotá, propone diseñar una plataforma de producción de proteína recombinante mediante técnicas de laboratorio para estudiar el candidato a PARP (reparación de ADN) en L. braziliensis.
Según el investigador, “esta técnica ofrecería una nueva ventana para el estudio de un blanco farmacológico, o diana terapéutica, contra el metabolismo de la proteína NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido) del parásito, lo cual evitaría el desencadenamiento reparador del material genético del parásito”.
Para su investigación, el estudiante buscó en todo el genoma del parásito, o secuencia del ADN, si existía la proteína poliADP-ribosa polimerasa, ya que esta suele encontrarse en organismos superiores como eucariotas, que son de mayor complejidad al ser multicelulares y no unicelulares como L. braziliensis.
Luego de encontrarla por métodos bioinformáticos en el Laboratorio de Investigaciones Básicas en Bioquímica (LIBBIQ) de la UNAL Sede Bogotá, clonó el ácido desoxirribonucleico (ADN) del parásito mediante metodologías de ADN recombinante. “Aquí usamos las enzimas de restricción para expresar la proteína en un sistema heterólogo o bacterias como organismos aliados”, señala.
Una vez extrajo el ADN relacionado con la proteína NAD+ del parásito, construyo un plásmido que insertó en la bacteria mediante la técnica de transformación –en este caso transformación por choque térmico– para generar un cambio abrupto de la temperatura.
“Cuando inserto el plásmido recombinante en las bacterias Escherichia coli, que son las adecuadas para este fin, lo que sigue es hacer un experimento que se denomina inducción, que es cuando las bacterias se dejan creciendo en un medio de cultivo líquido con agitación constante y a 37 °C”, indica.
“Después de ese proceso se lisan o rompen las bacterias y se purifica la proteína que ellas produjeron en su sistema, siendo estas las que contienen la información de esa proteína en el plásmido recombinante construido”, agrega.
El estudiante concluyó que es posible identificar una proteína tipo PARP en el parásito y que su estudio es pionero en el entendimiento de la ADP-ribosilación en este, siendo un mecanismo para abrir puertas a nuevas dianas farmacológicas.
