Enzimas que “resucitan” con pulsos eléctricos, un hallazgo que cambiaría la industria

En la industria, las enzimas funcionan como biocatalizadores, es decir proteínas capaces de acelerar reacciones químicas sin generar residuos tóxicos ni requerir temperaturas extremas. Su eficiencia es altísima, pero su estabilidad no, ya que con el uso repetido tienden a desgastarse, y su reemplazo constante encarece los procesos, limita la sostenibilidad y aumenta la generación de desechos. Incluso cuando se inmovilizan en soportes sólidos —una estrategia pensada precisamente para hacerlas más estables y reutilizables— siguen enfrentando desafíos como la disminución de rendimiento y la necesidad de condiciones de operación cada vez más precisas.

La investigación desarrollada entre la Universidad Nacional de Colombia (UNAL) Sede Manizales y la Universidad de Zaragoza (España) evidenció que, sin tratamiento, estas enzimas pueden perder cerca del 20 % de su actividad después de apenas 10 ciclos de uso.

En ese sentido, los resultados del trabajo conjunto, publicado en la revista científica Innovative Food Science and Emerging Technologies, representan una oportunidad para repensar cómo se aprovechan los biocatalizadores y cómo extender su vida útil sin incrementar costos ni comprometer la eficiencia.

Lo que hizo posible el hallazgo

Los investigadores trabajaron con dos enzimas fundamentales en procesos industriales: la lipasa, usada para producir biodiésel, y la mananasa, empleada para generar prebióticos en alimentos. Ambas se inmovilizaron en un soporte sólido desarrollado por el Instituto de Biotecnología y Agroindustria (IBA) de la UNAL Sede Manizales, el cual consiste en una espuma de resina epóxica reforzada con fibras naturales, un biocompuesto poroso que encapsula la enzima y permite reutilizarla sin que pierda estabilidad. Este material combina resina, endurecedor, un agente espumante y fibras vegetales que crean un microambiente estable y compatible con la enzima, favoreciendo tanto su fijación como su desempeño.

Una vez inmovilizadas, las enzimas se sometieron a distintas combinaciones de intensidad, duración y frecuencia de pulsos eléctricos para observar cómo respondían. La sorpresa apareció después del décimo ciclo de reutilización, momento en el que estas enzimas suelen perder entre el 15 y 20 % de su actividad. Tras aplicar PEF, no solo recuperaron su rendimiento, sino que además llegaron a superarlo.

Los PEF son pulsos de campo eléctrico de alta intensidad con duraciones del orden de microsegundos. Son tan breves que no calientan ni dañan la molécula, pero sí logran reorganizar la estructura de la enzima; por ejemplo, reacomodan grupos cargados, ajustan dominios y permiten que los sitios donde ocurre la reacción química vuelvan a “abrirse” y funcionar con eficiencia.

En algunas pruebas, la lipasa mostró un comportamiento extraordinario: quintuplicó su actividad inicial durante el almacenamiento, mientras que la mananasa duplicó temporalmente su desempeño. Aunque estos picos son transitorios, sí confirman que el soporte epóxico desarrollado por la UNAL ayuda a estabilizar los cambios inducidos por los pulsos eléctricos.

El artículo, cuyo autor principal es Juan David Galvis Nieto, investigador del IBA, destaca que nunca antes se había observado la reactivación de una enzima inmovilizada tras perder actividad por reutilización, lo que confirma la relevancia del hallazgo.

El mecanismo detrás de este fenómeno se relaciona con la reorganización estructural de la enzima en presencia de estímulos eléctricos breves. En el estudio, las intensidades moderadas —entre 2 y 3 kV/cm— fueron las más efectivas, mientras que voltajes más altos redujeron la actividad. Los investigadores también descubrieron que frecuencias bajas, como 1 Hz, funcionaban mejor que las más rápidas.

Un hallazgo con impacto directo en la industria

Más allá del laboratorio, los resultados tienen un potencial claro en los procesos en los cuales el desgaste de las enzimas aumenta los costos y genera residuos. En la producción de biodiésel, por ejemplo, una lipasa que se puede reactivar permite procesar aceites usados sin recurrir a reactivos agresivos y evita la necesidad de reemplazar continuamente el biocatalizador. En términos prácticos, la misma enzima puede trabajar más y durante más tiempo, lo que reduce desperdicios, abarata las operaciones y favorece procesos más limpios.

En la industria alimentaria se observa un impacto similar. La mananasa, al recuperar y aumentar temporalmente su actividad, facilita la producción de prebióticos, compuestos que sirven de alimento para las bacterias benéficas del intestino y que se incorporan a alimentos funcionales y productos para mascotas. Cuando la enzima trabaja mejor, producir estos ingredientes se vuelve más eficiente, asequible y sostenible para la industria.

“Este hallazgo ofrece una oportunidad concreta para avanzar hacia procesos menos contaminantes. Las tecnologías no térmicas permiten intervenir enzimas sin dañarlas, y ahora sabemos que también pueden recuperarlas. Es una oportunidad para hacer procesos más eficientes y con menos impacto ambiental”, señala el profesor Carlos Eduardo Orrego Alzate, director del IBA.

El trabajo no solo propone una técnica novedosa para prolongar la vida útil de los biocatalizadores, sino que también fortalece la cooperación científica entre la UNAL Sede Manizales y la Universidad de Zaragoza. Además, posiciona la biocatálisis (ciencia que utiliza enzimas para acelerar reacciones químicas de manera sostenible) como una herramienta fundamental en la transición hacia procesos industriales más limpios, seguros y eficientes.