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Descifran estructura de cápside que "empaqueta" al VIH

La estructura química de la cápside (o “cascarón") que “empaqueta" el material genético del VIH/sida fue determinada. El avance permitirá desarrollar nuevos medicamentos para combatir el virus.

Bogotá D. C., 02 de agosto de 2013Agencia de Noticias UN-

Estructura del virus del sida según el hallazgo en el que participó el científico de la UN.

Supercomputadora Blue Waters.

Juan Perilla, físico de la UN, junto con el profesor Klaus Schulten, líder de la investigación.

Datos de la Organización Mundial de la Salud (OMS) indican que el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) ha cobrado la vida de casi 25 millones de personas durante los últimos treinta años. Se convierte así, en uno de los agentes infecciosos más nocivos para la salud pública mundial. 

Buscando entender, a nivel atómico, cómo ocurre el proceso infectivo del VIH, un equipo internacional de científicos de la Universidad de Illinois (EE.UU.), entre ellos un físico de la Universidad Nacional de Colombia, consiguieron desentrañar la estructura atómica de su cápside (el material genético o la cubierta proteínica que envuelve su ácido nucleico) con datos experimentales y mediante simulaciones en la supercomputadora Blue Waters.

Juan R. Perilla, físico egresado de la UN en Bogotá hace parte del grupo, integrado por físicos con estudios doctorales y posdoctorales en biofísica y biología estructural e inmunólogos que realizan experimentos en células vivas.

La cápside está compuesta por más de mil proteínas. Para detallarlas a nivel atómico era necesario un equipo único.

Al respecto, informa el científico colombiano: “Tuvimos la posibilidad de trabajar con el Blue Waters, una supercomputadora capaz de hacer la simulación más grande y exacta en el mundo. Ella optimizó la estructura que nosotros elaboramos con una base física”.

Y precisa: “Nos tomó un mes simular los 64 millones de átomos que la conforman para descifrar su ensamble proteínico. Para hacerlo integramos la información recogida por nuestros colegas de las Universidades de Pittsburgh y de Vanderbilt (EE. UU.)”.

El profesor de física Klaus Schulten, líder de la investigación junto con Perilla, añade que “el Blue Waters, que pertenece al Centro Nacional para Aplicaciones de Supercomputación de la Universidad de Illinois, está en capacidad de representar un máximo de 100 millones de sistemas atómicos, por lo que 64 millones encajan perfectamente”.

Perilla cuenta que el trabajo previo de sus colegas consistió en recolectar durante dos años datos de tomografía crioelectrónica (cryo-EM, un tipo de microscopía electrónica que se efectúa a muy bajas temperaturas) de la cápside completa para reconstruir su entramado.

“Sabíamos que era una estructura polimorfa (compuesta por unidades de varias formas) de pentágonos y hexágonos. Pero esa era una información aislada, no teníamos la estructura global. En otros experimentos podíamos observar las piezas en diferentes tamaños y resoluciones y ver las partes más pequeñas de las proteínas, pero no el conjunto”, aclara.

Otros experimentos que hicieron revelaron interacciones entre regiones específicas de las proteínas que son fundamentales para su ensamblaje y estabilidad, así como para su virulencia.

Lea el artículo completo en UN Periódico n.º 168: http://www.unperiodico.unal.edu.co/dper/article/descifran-cascaron-del-vih.html.

(Por: Fin/ldc/sup
)
N.° 737

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